Focus Immunoglobulines : Structure, Fonctions et Applications Cliniques
Ce livre numérique est conçu comme un pilier central de votre apprentissage en immunologie. Au-delà de simples protéines circulantes, les immunoglobulines représentent les effecteurs clés de l'immunité adaptative humorale.
À travers ce module, nous explorerons leur architecture moléculaire fascinante, la diversité de leurs classes (isotypes) et les mécanismes précis qui leur permettent de reconnaître et de neutraliser les agents pathogènes
Objectifs pédagogiques :à l'issue de cet enseignement , vous devrez être capable de :
- Décrire la structure de bas des Ig
- Expliquer l'organisation structurale en domaines des Ig en associant chaque domaine à sa fonction
- Énumérer les différentes classes et sous classes des Ig en donnant les différences structurales et fonctionnelles de chacune d'elles
- Définir les bases génétiques de la diversité des immunoglobulines
Les immunoglobulines, sont des glycoprotéines circulantes ou membranaires produites par les lymphocytes B et les plasmocytes. Leur rôle est d'identifier et de neutraliser spécifiquement les agents pathogènes (antigènes)
Toutes les immunoglobulines partagent une architecture commune en forme de "Y". Elles sont composées de :
Deux chaînes lourdes (H) et deux chaînes légères (L), reliées par des ponts disulfures.
Des domaines variables (V) : Situés sur les chaines lourdes et légères, ils forment le site de fixation à l'antigène (paratope).
Des domaines constants (C) : Ils déterminent la fonction biologique de l'anticorps (activation du complément, liaison aux cellules ).
